Vai al Contenuto Vai alla navigazione del sito

BIOCHIMICA E BIOCHIMICA APPLICATA I (092FA)

A.A. 2021 / 2022

Periodo 
Secondo semestre
Crediti 
8
Durata 
64
Tipo attività formativa 
Caratterizzante
Percorso 
[PDS0-2019 - Ord. 2019] comune
Syllabus 
Lingua insegnamento 

ITALIANO

Obiettivi formativi 

Gli obbiettivi del corso sono di fornire agli studenti:

Conoscenza e capacità di comprensione, ed in particolare:
- conoscenze sulla struttura e la funzione delle macromolecole biologiche, in particolare delle proteine
- conoscenze sul metabolismo di base e sulla sua regolazione ad opera di fattori intracellulari ed extracellulari.
- comprensione d'aspetti di base della trasduzione del segnale e del trasporto transmembrana
- conoscenze d'aspetti di base della struttura e funzioni degli acidi nucleici e degli enzimi che agiscono su di essi

Capacità di applicare conoscenza e comprensione, ed in particolare:
- sapere come si applicano le conoscenze sulle metodologie biochimiche di base e strumentazione utilizzate per isolare e caratterizzare le biomolecole (lisi cellulare, elettroforesi, cromatografie, metodi spettroscopici e spettrometrici) e sapere quando questi metodi possono essere applicati anche in nuovi contesti
- sapere come si applicano conoscenze sui meccanismi di funzione e regolazione degli enzimi ed aspetti della cinetica enzimatica e saperli applicare per ottenere dati come velocità massima, e costanti di legame o di inibizione.

Autonomia di giudizio: la capacità di utilizzare le nozioni apprese per valutare e comprendere nuovi e più complessi aspetti della biochimica, anche integrandole con informazioni acquisite in altri corsi.

Abilità comunicative: la capacità di formulare domande e risposte su aspetti essenziali della biochimica, in modo chiaro e succinto, durante il corso, in successivi corsi, nell'ambito delle scuole di dottorato pertinenti, e nel mondo del lavoro.

Capacità di apprendimento: di applicare le nozioni apprese per ottenere nuove conoscenze, con l'utilizzo di strumenti quali libri di testo e bibliografia specifica, quando richiesto in successivi corsi (es, biochimica e biochimica applicata II, farmacologia, farmcogenetica ecc.), durante l'internato sperimentale, in corsi di dottorato e nel mondo del lavoro.

Prerequisiti 

Il corso richiede la conoscenza di aspetti chimici e biologici di base.

Sono particolarmente utili a questo corso i corsi di Chimica generale e fisica, di Fisica e di Biologia Cellulare e Animale del 1° anno. Le conoscenze sviluppate durante il corso procedono in parallelo con conoscenze in chimica organica e chimica degli alimenti, erogate nello stesso semestre, ed integrano conoscenze acquisite nel corso di microbiologia.

Contenuti 

Il corso ha una parte in comune con il corso mutuato di Chimica Biologica (LT in Chimica) per 6 cfu ed una parte di 2 cfu esclusivamente per CTF.

PARTE COMUNE

INTRODUZIONE AL CORSO: definizione di biochimica/chimica biologica; ripasso dell’ architettura generale delle cellule e loro componenti e dimensioni. Concetto di relazione fra struttura e funzione.

MOLECOLE CON RILEVANZA BIOLOGICA; aminoacidi, acidi nucleici, zuccheri e composti lipidici; ATP e altri NTP, NAD/NADH, FAD/FADH, coenzima A e loro ruolo come coenzimi stechiometrici.

INTERAZIONI REVERSIBILI ED IRREVERSIBILI; legami covalenti, legami-H, legami elettrostatici, legami di VdW, interazioni idrofobiche e legami mediati da solvente

STRUTTURA E CARATTERIZZAZIONE DELLE PROTEINE Gerarchie di struttura; conformazione della catena peptidica, alfa-elica, beta-foglietto, random coil, ripiegamenti. Strutture terziarie e quaternarie; livelli intermedi e strutture supramolecolari.

PREPARAZIONE, PURIFICAZIONE ed ANALISI DI PROTEINE E PEPTIDI: Lisi cellulare, tecniche d’estrazione, purificazione e caratterizzazione (elettroforesi; metodi cromatografici, determinazione della concentrazione e composizione amminoacidica, spettrometria di massa; dicroismo circolare; cristallografia a raggi-X ed NMR).
- ripiegamento delle proteine (modelli per il ripiegamento, tecniche per lo studio, ruolo delle chaperon molecolari)

- Esercizi al computer di visualizzazione molecolare delle proteine

RUOLI BIOLOGICI DELLE PROTEINE

- Le immunoglobuline - struttura e funzione; cenni sui recettori in linfociti e le proteine MHC I e II ed i ruoli delle citochine.; produzione di anticorpi mono- e policlonali, applicazioni (ELISA, Western Blotting).

- Gli Enzimi e le reazioni enzimatiche
Architettura e caratteristiche generali degli enzimi e loro classificazione . Strategie catalitiche - glicosidasi, RNAsi e proteasi. Strategie regolatorie (allosteriche, per inibizione, covalenti, geniche), catene e cascate enzimatiche, enzimi digestivi e della coagulazione. Meccanismi allosterici nell’emoglobina. Cinetica Michaelis-Menten e determinazione di Km e Vmax; vitamine, coenzimi catalitici e loro ruoli. Inibizione enzimatica; cinetica di inibizione, inibitori di enzimi come farmaci (inibitori dell'aspartico proteasi di HIV);

LE MEMBRANE BIOLOGICHE E LE PROTEINE DI MEMBRANA

- Fosfolipidi, glicolipidi e struttura e caratteristiche delle membrane biologiche; proteine e glicoproteine di membrana.
- Sistemi di trasporto transmembrana attivi e passivi; recettori di membrana - traduzione del segnale, ormoni e secondi messaggeri recettori associati a proteine G o con attività tirosina chinasica.

METABOLISMO
- Introduzione al metabolismo; catabolismo ed anabolismo. Gicolisi, ciclo di Krebs, gluconeogenesi e metabolismo del glicogeno (reazioni e stechiometria). Respirazione cellulare e fosforilazione ossidativa (trasporto elettronico mitocondriale, accoppiamento chemiosmotico e sintesi di ATP, rapporto P/O e produzione di ATP per degradazione del glucosio).

PER STUDENTI LT CHIMICA - Cenni sul metabolismo degli acidi grassi

PARTE ESCLUSIVAMENTE PER STUDENTI CTF
- Metabolismo (cont.): Via dei pentosi fosfato in diverse condizioni metaboliche; anabolismo e catabolismo degli acidi grassi (reazioni, regolazione e stechiometria).
- Sintesi chimica in fase solida di peptidi e acidi nucleici e loro applicazioni.
- Visita al labotratorio di Biochimica.
- Esercizi di bioinformatica

Metodi didattici 

- Lezioni con presentazione powerpoint.

- Moduli su alcune tecniche biochimiche di base.

- Disponibilità di tutte le presentazioni delle lezioni, relative animazioni ed altro materiale sul sito moodle del corso

- quiz interattivi di verifica disponibili su Moodle

- esercizio al computer (nella sala informatizzata) per la visulaizzazione delle strutture di proteine (viene fornito il software di grafica molecolare) e di bioinformatica (handling di sequenze)

- visita a laboratori di biochimica durante il semestre (sintesi peptidi, elettroforesi, HPLC, spettrometria di massa, cristallografia)

Eventuali cambiamenti alle modalità qui descritte, che si rendessero necessari per garantire l'applicazione dei protocolli di sicurezza legati all'emergenza COVID19, saranno comunicati nel sito web di Dipartimento e del Corso di Studio e sul sito Moodle dell'insegnamento.

Programma esteso 

Il corso ha una parte in comune con il corso mutuato di Chimica Biologica (LT in Chimica) per 6 cfu ed una parte di 2 cfu esclusivamente per CTF.

PARTE COMUNE

INTRODUZIONE AL CORSO: definizione di biochimica/chimica biologica; ripasso dell’ architettura generale delle cellule e loro componenti e dimensioni. Concetto di relazione fra struttura e funzione.

MOLECOLE CON RILEVANZA BIOLOGICA; aminoacidi, acidi nucleici, zuccheri e composti lipidici; ATP e altri NTP, NAD/NADH, FAD/FADH, coenzima A e loro ruolo come coenzimi stechiometrici.

INTERAZIONI REVERSIBILI ED IRREVERSIBILI; legami covalenti, legami-H, legami elettrostatici, legami di VdW, interazioni idrofobiche e legami mediati da solvente

STRUTTURA E CARATTERIZZAZIONE DELLE PROTEINE Gerarchie di struttura; conformazione della catena peptidica, alfa-elica, beta-foglietto, random coil, ripiegamenti. Strutture terziarie e quaternarie; livelli intermedi e strutture supramolecolari.

PREPARAZIONE, PURIFICAZIONE ed ANALISI DI PROTEINE E PEPTIDI: Lisi cellulare, tecniche d’estrazione, purificazione e caratterizzazione (elettroforesi; metodi cromatografici, determinazione della concentrazione e composizione amminoacidica, spettrometria di massa; dicroismo circolare; cristallografia a raggi-X ed NMR).
- ripiegamento delle proteine (modelli per il ripiegamento, tecniche per lo studio, ruolo delle chaperon molecolari)

- Esercizi al computer di visualizzazione molecolare delle proteine

RUOLI BIOLOGICI DELLE PROTEINE

- Le immunoglobuline - struttura e funzione; cenni sui recettori in linfociti e le proteine MHC I e II ed i ruoli delle citochine.; produzione di anticorpi mono- e policlonali, applicazioni (ELISA, Western Blotting).

- Gli Enzimi e le reazioni enzimatiche
Architettura e caratteristiche generali degli enzimi e loro classificazione . Strategie catalitiche - glicosidasi, RNAsi e proteasi. Strategie regolatorie (allosteriche, per inibizione, covalenti, geniche), catene e cascate enzimatiche, enzimi digestivi e della coagulazione. Meccanismi allosterici nell’emoglobina. Cinetica Michaelis-Menten e determinazione di Km e Vmax; vitamine, coenzimi catalitici e loro ruoli. Inibizione enzimatica; cinetica di inibizione, inibitori di enzimi come farmaci (inibitori dell'aspartico proteasi di HIV);

LE MEMBRANE BIOLOGICHE E LE PROTEINE DI MEMBRANA

- Fosfolipidi, glicolipidi e struttura e caratteristiche delle membrane biologiche; proteine e glicoproteine di membrana.
- Sistemi di trasporto transmembrana attivi e passivi; recettori di membrana - traduzione del segnale, ormoni e secondi messaggeri recettori associati a proteine G o con attività tirosina chinasica.

METABOLISMO
- Introduzione al metabolismo; catabolismo ed anabolismo. Gicolisi, ciclo di Krebs, gluconeogenesi e metabolismo del glicogeno (reazioni e stechiometria). Respirazione cellulare e fosforilazione ossidativa (trasporto elettronico mitocondriale, accoppiamento chemiosmotico e sintesi di ATP, rapporto P/O e produzione di ATP per degradazione del glucosio).

PER STUDENTI LT CHIMICA - Cenni sul metabolismo degli acidi grassi

PARTE ESCLUSIVAMENTE PER STUDENTI CTF
- Metabolismo (cont.): Via dei pentosi fosfato in diverse condizioni metaboliche; anabolismo e catabolismo degli acidi grassi (reazioni, regolazione e stechiometria).
- Sintesi chimica in fase solida di peptidi e acidi nucleici e loro applicazioni.
- Visita al labotratorio di Biochimica.
- Esercizi di bioinformatica

Modalità di verifica dell'apprendimento 

L’esame consiste in una sola prova scritta in cinque domande, con lo stresso valore (6/30) svoltoi in tre ore.

L’obiettivo dell’esame è quello di verificare la comprensione degli argomenti trattati e il livello di raggiungimento degli obiettivi formativi.

- La prima parte dell'esame è una sezione con 10 domande a scelta multipla o composite che copre tutti gli argomenti del corso. Non sono previsti voti negativi per domande incorrette e sono previsiti voti parziali per domande parzialmente corrette.

- La seconda parte verte sulla struttura di biomolecole: si chiede di fornire la struttura corretta di tre piccole biomolecole (fra amminoacidi, nucleotidi e intermedi metabolici) e di identificare le strutture fornite di due biomolecole più complesse (fra fosfolipidi, molecole segnale e coenzimi) nonché di fornire la classe chimica d'appartenenza di tutte le molecole richieste.

- la terza e la quarta domanda sono a tema e possono vertere sulla struttura e/o funzione di proteine, meccanismi di catalisi enzimatica, struttura e/o trasporto di membrane, trasduzione del segnale o su diversi aspetti delle principali vie metaboliche considerate nel corso.

L'ultima domanda è un esercizio di cinetica enzimatica.

Le ultime lezioni del corso sono dedicate all'esame, con esempi di esami, esercizi ecc. Sono disponibili sul sito Moodle del corso esempi di esami passati.

Eventuali cambiamenti alle modalità qui descritte, che si rendessero necessari per garantire l'applicazione dei protocolli di sicurezza legati all'emergenza COVID19, saranno comunicati nel sito web di Dipartimento e del Corso di Studio e sul sito Moodle dell'insegnamento.

Altre informazioni 

Il corso è propedeutico per il corso di Biochimica Generale ed Applicata II

Il corso ha una parte in comune con il corso mutuato di Chimica Biologica (LT in Chimica) per 6 cfu ed una parte di 2 cfu esclusivamente per CTF.

Il sito moodle del corso si trova a:
https://moodle2.units.it/course/view.php?id=3144

Per accedere è necessaria una chiave di primo accesso, fornita durante la prima lezione o, a richiesta, via email dal docente.

Eventuali cambiamenti alle modalità qui descritte, che si rendessero necessari per garantire l'applicazione dei protocolli di sicurezza legati all'emergenza COVID19, saranno comunicati nel sito web di Dipartimento e del Corso di Studio e sul sito Moodle dell'insegnamento.”

Testi di riferimento 

Principi di Biochimica, Berg, Tymoczko, e Stayer, Zanichelli settima Ed.

oppure

I prinicpi di Biochimica di Lehninger, Nelson e Cox, Zanichelli, settima Ed.

utile
Metodologie Biochimiche
Patti, Contestabile e DiSalvo
Zanichelli
2° Edizione

Dettagli sui libri di testo e sulla loro locazione in biblioteca e disponibilità in libreria sono disponibili sul sito moodle del corso


Torna all'elenco insegnamenti